Découverte de nouvelles cellulases alcaliphiles

Dans le cadre de la thèse de Lydia Ogonda (doctorat conjoint avec l’Université de Nairobi), de nouvelles cellulases alcaliphiles de la biodiversité kényane ont été identifiées et améliorées pour leur efficacité sur la cellulose cristalline grâce au génie moléculaire.
Sous la direction du professeur Charles Tellier de l’UFIP en collaboration avec le professeur Edward K.Muge et le professeur Francis J.Mulaa de l’Université de Nairobi, avec l’aide d’Amélie Saumonneau de D-ZYME, Lydia Ogonda a identifié, cloné et caractérisé biochimiquement deux nouvelles cellulases, BpGH9 et BpGH48, à partir d’une souche de Bacillus pumilus isolée du Lac Bogoria au Kenya. Ils ont découvert que la BpGH9 est une endocellulase modulaire appartenant à la famille des glycosides hydrolases 9 (GH9), qui contient un module catalytique (GH) et un module de liaison aux glucides appartenant à la classe 3 et à la sous-classe c (CBM3c). Fait intéressant, ils ont trouvé que cette enzyme était extrêmement tolérante à un pH alcalin élevé et reste significativement active à pH 10. Quant à BpGH48, il s’agit d’une exocellulase, appartenant à la famille des glycosides hydrolases 48 (GH48) et agit sur l’extrémité réductrice de l’oligo -β1,4 glucanes. Ils ont construit une forme tronquée de BpGH9 et une fusion chimérique avec un module CBM3a supplémentaire. Ils ont constaté que la suppression du module CBM3c entraîne une baisse significative de l’activité catalytique. Ils ont également découvert que la fusion de CBM3a, bien que dans une position non native, augmentait l’activité de BpGH9 sur la cellulose cristalline.

Pour plus de détails, consultez l’article paru dans Biotechnology Letters (Springer Ed).